要说生物膜，就要从生物最基本的结构与功能单位—细胞说起。究竟什么是生物膜呢？它们不是像塑料薄膜一类的非生物膜，而是伴随细胞存在的一种结构。无论是动物细胞还是植物细胞，外面都有一层细胞膜，叫做细胞外周膜，也叫质膜。不仅如此，细胞内部的各种细胞器，无论是细胞核、高尔基体、线粒体，还是内质网、溶酶体、液泡等等都包含膜的结构，这些叫做内膜。生物膜就是质膜和内膜系统的统称。这两个膜系统也有交流，有时甚至连在一起。
由此可见，如果认为生物膜就是细胞外周那一层膜是不全面的。我们可以说，生物膜是细胞的基本结构，假如没有膜，就不成为细胞。如果将细胞设想为装有千千万万的生物大分子与小分子的口袋，也是错误的。这是因为，细胞内的各种反应都是有序的，生物膜为生物大分子和各种小分子的有序反应提供结构基础，由于膜的存在，细胞内形成大小不一的小单元—细胞器和亚细胞结构，它们既相对独立，具有各自的组成与内环境，又相互联系、相互协调，从而才能表现出和谐、有节奏的生命活动。
细胞的“海关”
生物膜是由膜脂、蛋白质和糖等组成的超分子体系。膜脂的双层结构是生物膜的支撑，生物膜的功能主要由膜蛋白来体现，从膜中伸出的糖分子与蛋白质或膜脂相结合，犹如天线一样，主要接受细胞外的信息并传递至细胞内。
1972年，美国Singer和Nicolson提出一个生物膜模型，称为“流体镶嵌模型”。他们认为，无论是膜脂还是膜蛋白都不是静止的，它们都在流动。膜蛋白有的镶在膜的表面，有的嵌入膜中甚至跨膜分布。经过30多年的研究，现在看来，这一模型需要进行一定的修正。修正后的模型中，膜蛋白的含量大大增加了，显得有点拥挤，不如Singer和Nicolson的模型中膜蛋白在膜上的分布那么疏松。据估计，大肠肝菌的细胞膜所含的膜蛋白就约有1000多种。
细胞外周膜和内膜系统所组成的细胞器和亚细胞结构的功能既有共性，也有个性。以细胞外周膜为例，任何物质都不能自由通过细胞膜进出细胞。换言之，细胞外周膜对物质的进出具有高度选择性，只有这样，才能把需要的物质摄取进来，不需要的物质运输出去。这在一定程度上有点像海关的功能。
生物膜功能很广泛，也非常重要。凡是生命过程中的重要环节，比如能量转换、物质运送、信息识别与传递、神经传导、代谢调控、激素与药物作用以及疾病发生等等，研究到最后无不与生物膜有关。
解析3D膜蛋白是一个难题
生物膜这些重要的功能主要通过膜蛋白来体现，随着对膜蛋白功能的研究逐步深入，人们都希望了解它们的高级结构。但是解析膜蛋白的高级结构难度很大，一则膜蛋白的含量一般比较低；二则它们不稳定，容易失去活性，所以分离、纯化很不容易；三则膜蛋白通常不溶于水，三维晶体的形成十分困难。因此，长期以来，与普通水溶性蛋白质相比较，膜蛋白三维结构的解析始终处于滞后状态。到2006年9月底为止，三维结构达到原子分辨率解析结果的蛋白质，累计已接近4万个，其中膜蛋白仅有200个左右，约占0.4%～0.5%。
上世纪80年代，Michel等3位德国科学家因首次获得膜蛋白—紫色光合细菌的光合作用反应中心的结晶，并成功地解析其三维结构，从而荣获1988年诺贝尔化学奖。
我国科学家最近几年对膜蛋白三维结构的解析也取得了可喜的成绩。2004年，中科院生物物理所常文瑞教授、柳振锋博士等与中科院植物所匡廷云院士主持的研究小组合作，解析了定位于叶绿体膜上与光合作用密切相关的膜蛋白—菠菜主要捕光复合体Ⅱ的三维结构，从而解释了它能够高效进行光能吸收和传递的原因。
此外，我国还率先解析了与“呼吸”密切相关的线粒体内膜蛋白复合物Ⅱ的三维结构。我们知道，有氧呼吸是高等动物进行呼吸作用的主要形式，线粒体是细胞通过有氧呼吸为细胞活动提供能量的重要场所。其中，氧化过程由线粒体内膜上的具有传递电子功能的呼吸链的四个膜蛋白复合物来完成。之前，国际上对复合物Ⅳ、Ⅲ的三维结构已先后解析，2005年，清华大学、中科院生物物理所饶子和院士、孙飞博士等将猪心线粒体电子传递链复合物Ⅱ的三维结构也已解析成功，于是目前只剩下复合物Ⅰ的三维结构尚待解决。
一个最小的蛋白质分子转动马达
上面谈到的和“呼吸”密切相关的膜蛋白复合物，就生活在线粒体里。细胞生命活动所需要的大部分能量（80%～90%）是由线粒体提供的，所以被称为细胞的“能力站”，也有人将之比喻为细胞中的“锅炉房”。糖类和脂肪这些分解产物的小分子在线粒体中被氧化分解时可以释放出能量，这些能量绝大部分储存在一种叫做腺苷三磷酸（ATP）的分子内才能被生物利用。然而，经过长期研究，科学家们认识到，氧化所释放的能量并非直接转化合成ATP。
在线粒体内进行的氧化过程中，发生电子传递的同时，也发生跨膜的质子（H+）传递，H+从线粒体内膜的内侧“泵”到内膜外侧，从而形成跨膜质子浓度梯差，这是能量储存的一种形式。然后，质子发生回流，即质子从H+浓度比较高的一侧通过线粒体内膜上ATP合酶流向H+浓度较低的一侧，这样就能将储存的能量转换合成ATP。这种设想被称为“化学渗透假说”，是由英国的Mitchell提出来的。假说经过长期争论、验证才被大多数科学家所接受，并使他于1978年获得诺贝尔化学奖。
那么，跨膜质子梯差又是如何驱使ATP合酶合成ATP的呢？对此，很多科学家作了大量的研究，提出各种假说。美国科学家Boyer于上世纪70年代提出，ATP合酶是一个多亚基组成的酶，它由F1和F0两部分组成，后者嵌于线粒体内膜中，前者则是水溶性的，由a 、b、 g、d、e等5种亚基组成，其中3个b亚基具有催化功能。每个b亚基具有松弛（L）、紧密结合（T）和开放（O）的状态，在任一时刻，3个b亚基的构象总是互不相同的。ADP＋Pi可与b亚基松弛状态相结合，当其构象转变为紧密结合状态时，ADP＋Pi即形成ATP，之后，当b亚基转变为开放状态后，ATP就被释放下来。每一b亚基的这种构象改变循环反复地进行，从而不断合成ATP。Boyer的这一假说称为“构象变化假说”，又称“结合改变机制”。
那么，3种b亚基的构象怎么会发生交替变化呢？Boyer认为，这是F1的另一种亚基转动所导致的结果。但是，旋转所需的能量又从哪里来？这里又要用到化学渗透假说，换言之，这部分能量可能来自跨线粒体内膜的质子梯差。要验证Boyer提出的旋转催化假说，关键在于证明ATP合酶F1部分的3个b亚基的结构是否有差异。1994年，英国科学家Walker成功获得了牛心线粒体F1的晶体，解析结果表明，3个b亚基的结构的确存在着差异，这就有力地支持了Boyer提出的假说，从而使他们俩人共同分享了1997年诺贝尔化学奖。Walker在解析F1的三维结构时还观察到，g亚基位于3个b亚基中间，这就为b亚基旋转驱动3个b亚基构象变化提供结构上的可能性。
1997年，日本科学家成功完成ATP合酶a 、b、 g亚基在体外的重组，为了观察ATP水解时g是否旋转，他们巧妙地在g亚基连结上有荧光标记的肌动蛋白，通过荧光倒置显微镜观察，并用快速微型摄像机记录，这种荧光检测方法可以生动地看到g亚基的旋转情况，从而为支持Boyer的假说提供了一个直观证明。
综合上面的有关论述，我们可以将跨膜H+梯差通过ATP合酶的F1和F0来合成ATP的过程，用本页下图来表示。
大家知道，生物体内含有千千万万的细胞，细胞内又含有很多线粒体。以肝细胞为例，每一细胞内平均约含1000个线粒体，而线粒体内膜又含有为数众多的ATP合酶，它们不断地旋转来合成能源物质ATP以满足生物体种种活动的需要。有人估计，生物体每天所需的ATP量大体与其体重相等。假如你体重60千克，每天就需要合成60千克ATP以满足各种活动的需要。这主要依靠线粒体内膜这些ATP合酶不断工作来提供。
ATP合酶的F1部分直径只有9～10纳米，这是迄今为止已知的最小分子转动马达，又称纳米马达。g亚基的转动速度很快，在人工组装条件下每秒钟可转4～5次，有人估计，在生理条件下，每秒钟可转100多次。此外，ATP水解释放的能量转换成g亚基旋转所做的机械功，效率几乎接近100％。因此，ATP合酶的F1部分是迄今为止体积最小、转速最快、能量转换效率最高的分子旋转马达。
ATP合酶的分布很广泛，除线粒体内膜外，叶绿体膜、原核细胞（如大肠杆菌等）的外周膜都有这种分子转动马达的存在。对于ATP合酶的F1作为分子旋转马达的研究也具应用前景，美国科学家研制出一种“纳米直升机”，它是由F1的部分亚基、金属推进器等组成的纳米机电装置，很可能这样的装置在医药方面会有重要的应用价值。对模拟、调节分子转动马达的有关研究也正在启动与进行中。
